基于表面等离子体共振(SPR)技术实时分析RGD基序与整联蛋白的相互作用

文献类型： 中文期刊

第一作者： 李鹏飞

作者： 李鹏飞;龚真莉;杜晓华;蒋韬

作者机构：

关键词： Biacore 3000;FMDV;RGD基序;表面等离子体共振;整联蛋白;动力学

期刊名称： 畜牧兽医学报

ISSN：

年卷期： 2021 年 001 期

页码： 256-261

收录情况： 北大核心 ; CSCD

摘要： 旨在研究口蹄疫病毒（foot-and-mouth disease virus,FMDV）结构蛋白VP1上的RGD（Arg-Gly-Asp）基序与宿主细胞表面受体整联蛋白的结合特异性,作者应用基于表面等离子共振技术（SPR）的Biacore 3000系统实时研究RGD基序分别与猪源整联蛋白αvβ6胞外区结构域、αv亚基胞外区结构域和β6亚基胞外区结构域的亲和力。首先通过结合试验筛选与RGD基序有结合的整联蛋白结构域,再对有结合的整联蛋白与RGD基序开展动力学分析。结果显示,合成的RGD基序与猪源整联蛋白αvβ6胞外区结构域有结合,结合动力学常数Ka、Kd、KD分别为42.3 M-1s-1、3.1×10-4s-1和7.33×10-6M;与整联蛋白αv亚基胞外区结构域之间亦有结合,结合动力学常数Ka、Kd、KD分别为21.8 M-1s-1、2.13×10-4s-1和9.79×10-5M;与β6亚基胞外区结构域几乎没有结合。综上表明,RGD与整联蛋白αvβ6胞外区结构域的结合比与整联蛋白αv亚基胞外区结构域之间的结合快且亲和力强。本研究将为进一步探讨FMDV与宿主细胞表面受体的相互作用提供参考。

分类号： S855.3

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