文献类型: 中文期刊
第一作者: 王文娟
作者: 王文娟;孟庆文;李贺;冉多良;刘光亮;肖一红;吴东来
作者机构:
关键词: 禽流感病毒;M2蛋白;pGEX原核表达系统;纯化
期刊名称: 新疆农业大学学报
ISSN: 1007-8614
年卷期: 2007 年 30 卷 02 期
页码: 64-66
摘要: 将含缺失跨膜区M2蛋白重组质粒pGEXsM2的大肠杆菌,用终浓度为0.6 mmol/L IPTG在37℃下诱导表达,获得可溶性表达的融合蛋白;在Western blot试验中,M2特异性单克隆抗体14C2与目的蛋白发生反应,在35 kD处有一条特异性条带,表明表达的重组M2蛋白具有免疫学活性;表达产物使用GST亲和吸附柱进行纯化,获得了大量的目的蛋白及微量的GST蛋白,使用分光光度仪确定纯化后M2蛋白的浓度约为5.6 mg/mL。本实验为进一步研究M2生物学特性、建立M2特异性抗体的间接ELISA检测方法及研制M2亚单位疫苗奠定了基础。
分类号: S852.65
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