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一株不动杆菌产普鲁兰酶的分离纯化及酶学性质的研究

文献类型： 中文期刊

作者： 朱梦 1 ; 孙海彦 1 ; 彭明 1 ;

作者机构： 1.中国热带农业科学院热带生物技术研究所;海南省食品检验检测中心;海南省热带微生物资源重点实验室;农业部热带作物生物学与遗传资源利用重点实验室

关键词： 不动杆菌;普鲁兰酶;分离纯化;酶学性质

期刊名称： 轻工科技

ISSN： 2095-3518

年卷期： 2018 年 11 期

页码： 1-4

摘要： 微生物所产的普鲁兰酶用途广泛,但国内对普鲁兰酶的研究水平不够深入,使其工业化应用受到了极大的限制。通过硫酸铵分级沉淀,Sephadex G-75层析和DEAE SepHarose Fast Flow强阴离子柱层析技术,对提取的普鲁兰酶进行初步的分离纯化,得到普鲁兰酶纯酶。对该酶的酶学性质进行研究,结果表明,普鲁兰酶最适的硫酸铵分级沉淀浓度为60%,该普鲁兰酶的最适温度为50℃;酶的最适作用pH为8.0;在55℃至60℃之间酶活力稳定最好;在pH7.0-9.0范围内保持较稳定的活性;Ca~(2+)对酶激活作用最强,Ba~(2+)对酶的抑制作用较强;普鲁兰糖作底物时该酶活性最强。

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