牛抗菌肽Bac7-Bac5融合基因在大肠杆菌中的过表达,纯化及抑菌活性

文献类型： 中文期刊

第一作者： 赵昆

作者： 赵昆;刘思国;王春来;宫强;迟磊;刘建东;王勇;云孟克;常月红;刘慧芳;周媛媛;孙延鸣

作者机构：

关键词： 牛抗菌肽Bac7和Bac5;融合基因;重组表达;抑菌活性

期刊名称： 中国生物工程杂志

ISSN： 1671-8135

年卷期： 2007 年 27 卷 03 期

页码： 65-70

收录情况： 北大核心 ; CSCD

摘要： 牛抗菌肽Bac7和Bac5是一种线性阳离子小分子多肽,在机体天然免疫和获得性免疫中都发挥着重要作用。根据Gen bank中公布的牛抗菌肽bac7和bac5成熟肽基因序列,人工合成了融合基因Bac7-Bac5片段,克隆于原核表达载体pET32(a+)中构建了重组表达载体pET-B7-B5,将其转化于E.coli BL21(DE3)中实现了重组蛋白B7-B5(rB7-B5)的过表达,表达的rB7-B5以包涵体形式存在,rB7-B5表达量约占细菌总蛋白的36.6%,分子量大小为33kDa,与预测大小相符。以8mol/L尿素变性包含体后用Ni亲和层析柱纯化目的蛋白,经多步透析法复性的rB7-B5对猪胸膜肺炎放线杆菌和耐药性大肠杆菌具有很好的抑菌活性,为新型抗菌制剂的研制和开发奠定了基础。

分类号： Q78

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