文献类型： 中文期刊
第一作者： 吴小卡
作者： 吴小卡;徐达;荆雅玮;吕小龙;胡剑刚;米荣升;黄燕;王成明;陈兆国;韩先干
作者机构：
关键词： 鸭疫里默氏杆菌;S-腺苷高半胱氨酸核苷酶;S-腺苷同型半胱氨酸;密度感应系统;自诱导物质 AI-2
期刊名称： 微生物学通报
ISSN： 0253-2654
年卷期： 2016 年
页码：
收录情况： CSCD
摘要： 【目的】分析鸭疫里默氏杆菌(Riemerella anatipestifer,RA)不同血清型pfs基因的序列差异,并开展其编码蛋白S-腺苷高半胱氨酸核苷酶(Mtan,又称Pfs)的催化活性研究。【方法】PCR扩增9株不同血清型RA的pfs基因,分析其核苷酸序列的同源性;构建该基因的重组表达载体p Cold-RA-pfs,表达、纯化RA的重组蛋白Mtan(RA-Mtan);测定RA-Mtan对底物S-腺苷同型半胱氨酸(S-adenosylhomocysteine,SAH)的催化活性,运用哈维弧菌报告菌株BB170检测催化底物的自诱导物2(Autoinducer-2,AI-2)活性。【结果】对RA的pfs序列分析结果表明,不同血清型RA的核苷酸同源性在93.9%-100%之间;SDS-PAGE检测结果表明,RA-Mtan呈可溶性表达;酶活测定表明RA-Mtan和禽致病性大肠杆菌(Avain pathogenic Escherichia coli,APEC)的Lux S蛋白共同作用于底物时,可产生浓度为176.7μmol/L的同型半胱氨酸(Homocysteine,HCY);AI-2活性检测结果表明,产生的AI-2具有生物学活性。【结论】RA不同血清型的pfs高度保守,RA pfs基因的编码产物RA-Mtan在体外具有催化SAH的活性,RA-Mtan和禽致病性大肠杆菌的Lux S蛋白共同作用于底物SAH时,能产生有活性的AI-2,本研究为进一步研究pfs对RA的调控作用提供参考。
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