两种方法提取的鸡肺胶原蛋白性质及保湿性研究

文献类型： 中文期刊

第一作者： 杨恒

作者： 杨恒;陈银基;邹烨;王道营;徐为民;胡慧敏;陈晨

作者机构：

关键词： 副产物鸡肺;胶原蛋白;酸提;超声辅助酸提;保湿性

期刊名称： 食品工业科技

ISSN： 1002-0306

年卷期： 2020 年 017 期

页码： 1-8

收录情况： 北大核心 ; CSCD

摘要： 本文以鸡肺为原材料,利用酸提和超声辅助酸提法提取胶原蛋白,并对其性质及保湿性进行研究.结果表明,所提取的鸡肺胶原蛋白经氨基酸分析显示组成基本相似,甘氨酸含量最高,分别占24.12%和23.93%,亚氨基酸含量仅次之,分别占19.74%和22.28%.酸提和超声辅助酸提胶原蛋白在229.0和224.9 nm处有胶原蛋白的特征紫外吸收峰.SDS-PAGE显示两种鸡肺胶原蛋白中均含有α1链、α2链、少量的β链和γ链,傅里叶变换红外光谱及X-射线衍射图谱共同表明两种方法提取的鸡肺胶原蛋白分子排列紧密,均保持了原有的三螺旋结构,说明在超声辅助酸提过程中胶原蛋白的结构保持完好,三螺旋结构未被破坏.酸提的胶原蛋白等电点为7,粒径分布在340 nm左右;超声辅助酸提的胶原蛋白等电点为6,粒径分布在295 nm左右,结合胶原蛋白的溶解性说明了超声辅助酸提可破坏胶原蛋白的氢键,改变蛋白质的颗粒大小和聚集形态.扫描电镜结果表明超声辅助酸提的胶原蛋白结构呈连续纤维状并多孔,且颗粒直径明显减小.在放置24 h时,超声辅助酸提胶原蛋白的吸水性和保水性分别为常规酸提胶原蛋白的1.25倍和1.17倍.综上所述,超声辅助酸提未破坏胶原蛋白特有的三螺旋结构,通过改变氢键和蛋白的颗粒大小使得胶原蛋白具有更好的溶解性和吸湿保湿性.

分类号： TQ936

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