抑制素α亚基三级结构与其他TGF-β配体的比较

文献类型： 中文期刊

第一作者： 岳耀敬

作者： 岳耀敬;刘建斌;郭婷婷;郭宪;郭健;孙晓萍;杨博辉

作者机构：

关键词： 抑制素α亚基;3D结构模拟;TGF-β;结构特征

期刊名称： 江苏农业科学

ISSN： 1002-1302

年卷期： 2014 年 42 卷 10 期

页码： 32-36

收录情况： 北大核心

摘要： 抑制素A和抑制素B是由不同抑制素/激活素β亚基(βA、βB)和结构相似的α亚基组成的同源二聚体,即抑制素A(αβA)、抑制素B(αβB)。利用生物信息学技术对抑制素α亚基(INHα)进行三级结构建模,并利用ClustalW和SPDV软件比较INHα与其他转化生长因子β(TGF-β)超结构家族成员在结构和序列方面的异同。结果表明,激活素(ACT)、骨形成蛋白7(BMP7)、BMP9与typeⅡ受体结合面的核心氨基酸在INHα中不仅在多处发生了突变,而且在空间上也发生了很大位移,因此如果INHα同时与typeⅡ受体在与激活素、BMP7、BMP9的相同位置结合,那么INHα会比激活素与激活素受体ActRⅡ、ActRⅡB的亲和力低。ACT A中几个参与活化素受体样激酶4(ALK4)相互作用的氨基酸在INHα中发生了突变,ACT Aα螺旋中极性氨基酸在INHα中被非极性氨基酸所替代,且α螺旋在空间上发生了很大位移,INHα不与ALK4结合。可见,抑制素信号传导机制为:抑制素与Betaglycan高亲和力结合并与ActRⅡ、ActRⅡB、BMPRⅡ形成复合物,但不与ALK4结合,因此将它们与激活素和BMP隔离。

分类号： Q75

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