茶树EGCG-O-甲基转移酶的纯化及酶学性质

文献类型： 中文期刊

第一作者： 吕海鹏

作者： 吕海鹏;张悦;费冬梅;林智

作者机构：

关键词： 茶树;EGCG-O-甲基转移酶;纯化;性质

期刊名称： 食品科学

ISSN： 1002-6630

年卷期： 2013 年 34 卷 009 期

页码： 194-197

收录情况： 北大核心 ; CSCD

摘要： 对重组茶树EGCG-O-甲基转移酶进行分离纯化,并对其酶学性质进行研究.结果表明:经HisTMTrap层析纯化后,获得了纯度超过95%的重组融合蛋白,纯化倍数为22.51倍,酶活回收率为34.54%,酶比活力达到0.0186U/mg;酶分子质量约为27.6kD;该酶的最适反应温度为35℃、最适pH7.5;以表没食子儿茶素没食子酸酯(EGCG)作为底物,酶学动力学常数Km为0.100mmol/L,Vmax为7.485mg/(L min).

分类号： TS201.25

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