卵形鲳鲹乙酰胆碱酯酶抑制肽的酶解制备及其理化性质与生物活性

文献类型： 中文期刊

第一作者： 吴斌霞

作者： 吴斌霞;胡晓;陈胜军;吴燕燕;戚勃;邓建朝;龙晓珊

作者机构：

关键词： 卵形鲳鲹;酶解;乙酰胆碱酯酶抑制肽;抗氧化;金属离子结合活性

期刊名称： 渔业科学进展

ISSN： 2095-9869

年卷期： 2025 年 46 卷 005 期

页码： 244-254

收录情况： 北大核心 ; CSCD

摘要： 以卵形鲳鲹（Trachinotus ovatus）为原料，酶解制备乙酰胆碱酯酶（acetylcholinesterase, AChE）抑制肽。在5种蛋白酶（中性蛋白酶、木瓜蛋白酶、碱性蛋白酶、复合蛋白酶和胰蛋白酶）和不同酶解时间（1、2、4、6、8 h）条件下进行酶解，以AChE抑制活性和抗氧化能力为指标，筛选最适水解蛋白酶和酶解时间，并测定酶解产物的水解度、分子量分布、氨基酸组成等酶解特性和金属离子螯合能力，通过紫外和傅里叶变换红外测定其结构变化。实验结果表明，木瓜蛋白酶4 h酶解物具有最高的AChE抑制率，其值达到（18.02±0.78）%，显著高于其他蛋白酶酶解物和阳性对照（P<0.05），该酶解产物的ABTS自由基清除率为（52.54±0.89）%，水解度为14.86%，分子量小于3 kDa的组分占比达96.87%，相关性分析发现，ACh E抑制活性与这3个指标呈现显著正相关性（P<0.05）。此外，木瓜蛋白酶4 h酶解物中含量最高的3种氨基酸分别是谷氨酸、天冬氨酸和赖氨酸，均为带正负电荷的氨基酸，疏水氨基酸占比为34.92%，这有助于酶解产物与AChE和自由基形成相互作用，提高AChE抑制率和抗氧化活性。金属离子结合能力测定发现该酶解产物能结合Ca2+和Fe2+，结合率分别为（26.28±1.20）%和（14.25±0.85）%，且结合后AChE抑制活性有所提高，紫外和红外光谱分析显示，氨基、羰基和羧基参与了新的化合物形成。本研究可为卵形鲳鲹高值化利用与乙酰胆碱酯酶抑制剂的开发提供技术支撑。

分类号： TS254.4

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