史氏鲟鱼皮肽的提取、鉴定及其血管紧张素转化酶抑制活性

文献类型： 中文期刊

第一作者： 郭露

作者： 郭露;李海蓝;鉏晓艳;熊光权;刘文博;赵青;周志

作者机构：

关键词： 鲟鱼皮肽;酶法提取;分离纯化;鉴定;ACE抑制;生物学活性

期刊名称： 广东海洋大学学报

ISSN： 1673-9159

年卷期： 2024 年 44 卷 005 期

页码： 125-132

收录情况： CSCD

摘要： 【目的】确定史氏鲟（Acipenser schrenckii）鱼皮肽最佳酶解条件，了解其血管紧张素转换酶（ACE）抑制活性，探究史氏鲟鱼皮在ACE抑制活性肽段的开发应用的可行性。【方法】参照国标方法测定鲟鱼皮基本组成成分；以水解度和ACE抑制率为指标，采用单因素实验对最适水解酶、加酶量、料液比、温度以及时间确定鲟鱼鱼皮肽最佳酶解条件；使用不同截留相对分子质量的超滤膜设备分离纯化鲟鱼皮肽，并比较其ACE抑制率；随后对最优肽组分进行紫外光谱、分子质量范围、肽序列测定和生物学活性预测。【结果与结论】鲟鱼皮干基主要由蛋白质和脂肪组成。确定鲟鱼皮肽最佳酶解条件为使用碱性蛋白酶、酶添加量6 000 U/g，料液质量体积比1 g∶5 mL，温度60℃，酶解时间7 h。分离纯化后得到3种相对分子质量不同的鲟鱼皮肽，分别为ASPs-1、ASPs-2和ASPs-3，其中最优肽组分ASPs-1的分子质量范围为172.13～2135.02u，共鉴定获得28条综合得分大于100的肽段，分子质量集中在807.45～1 952.96 u；其中GPGGPSGERGPPGPM、GPSGPGGPPGPR、SGPPGFPGSPGPKGE、GPPGKDGQPGHPGPIGPA、GPAGPRGPAGPA五条肽段预测具有ACE抑制功能，水溶性好，无生物学毒性，说明ASPs-1作为ACE抑制剂，有运用于生物体的潜力。

分类号： TS254.9

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