文献类型: 中文期刊
作者: 叶慧敏 1 ; 张殿朋 2 ; 刘霞 1 ; 于莉 1 ; 刘伟成 2 ;
作者机构: 1.广东海洋大学农学院
2.北京市农林科学院植物保护环境保护研究所
关键词: 类芽孢杆菌;抗真菌蛋白;分离纯化;稳定性分析
期刊名称: 核农学报
ISSN: 1000-8551
年卷期: 2014 年 28 卷 01 期
页码: 29-35
收录情况: 北大核心 ; CSCD
摘要: 为了明确类芽孢杆菌(Paenibacillus sp.)Bg1的主要抗真菌物质及其特性,本文利用抑菌圈法测定了Bg1抗菌蛋白在各种处理条件下抑菌活性的稳定性;通过60%硫酸铵沉淀、DEAE-Sephadex A50离子交换层析及Sephadex G100凝胶过滤层析进行了抗菌蛋白的分离纯化,以SDS-PAGE进行了其纯度检测。结果表明,28~100℃处理30 min、4℃存放55 d及在pH值3~7范围内菌株Bg1抗菌蛋白抑菌活性均无显著性变化,但pH值!8显著影响其抑菌活性,蛋白酶处理则使其抑菌活性完全丧失;纯化后所得抗菌蛋白分子量约10 KD。据此可知,类芽孢杆菌Bg1主要抗菌活性物质为低分子量蛋白,其对热和酸性条件及贮存时间稳定性好,具有进一步开发应用的潜能。
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