您好,欢迎访问中国水产科学研究院 机构知识库!

大菱鲆(Scophthalmus maximus)热休克蛋白SmHsp47相互作用蛋白His-pull down和质谱鉴定

文献类型: 中文期刊

作者: 朱春月 1 ; 孙志宾 2 ; 马爱军 2 ; 刘志峰 2 ; 杨敬昆 2 ; 赵亭亭 1 ;

作者机构: 1.上海海洋大学水产与生命学院

2.中国水产科学研究院黄海水产研究所农业农村部海洋渔业可持续发展重点实验室山东省海洋渔业生物技术与遗传育种重点实验室青岛市海水鱼类种子工程与生物技术重点实验室

关键词: 大菱鲆(Scophthalmus maximus);SmHsp47;蛋白相互作用;His-pull down

期刊名称: 海洋与湖沼

ISSN: 0029-814X

年卷期: 2021 年 004 期

页码: 971-982

收录情况: 北大核心 ; CSCD

摘要: 首次克隆了大菱鲆(Scophthalmusmaximus)热休克蛋白Sm Hsp47基因。该基因c DNA序列全长为1 927 bp,其中开放阅读框长度为1 218 bp,编码一条长度为405个氨基酸的多肽链。结果表明,大菱鲆Sm Hsp47基因在肝脏、皮肤、鳃和肠等4个组织中都有表达,表达量最高的组织是肝脏,表达量最低组织是鳃; 25°C处理6 h后Sm Hsp47在皮肤中的表达量增加150多倍。利用大肠杆菌原核表达系统表达了Sm Hsp47的his标签融合蛋白,然后利用His-pull down技术捕获了Sm Hsp47的相互作用蛋白质,通过质谱分析鉴定出31种候选蛋白,其中大部分蛋白为参与翻译后修饰,蛋白转换及分子伴侣;此外还包括参与脂转运与代谢、能量产生与转换、细胞骨架、防御机制等过程的蛋白质。从31种候选蛋白中进一步筛选出3种分值较高的蛋白:未知蛋白(uncharacterizedprotein,A0A6A4TFV0)、胎球蛋白B(FetuinB,A0A2U9C388)和胶原结合蛋白(collagen-bindingprotein,A0A2U9B608),可为后续的研究提供方向。

  • 相关文献

[1]基于抗原-抗体共表达的细菌展示技术的优化. 徐黎明,郭茉,任桂萍,尹杰超,李德山. 2013

作者其他论文 更多>>