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重组牛α-干扰素的原核表达与纯化

文献类型： 中文期刊

作者： 张弦 1 ; 缪德年 2 ; 廖学文 2 ; 黄克和 1 ; 张克春 3 ;

作者机构： 1.南京农业大学动物医学院

2.上海市农业科学院

3.上海市奶牛研究所

关键词： 牛α-干扰素;原核表达;纯化

期刊名称： 畜牧与兽医

ISSN： 0529-5130

年卷期： 2015 年 47 卷 03 期

页码： 97-101

收录情况： 北大核心

摘要： 为在大肠杆菌表达系统中高效表达牛α-干扰素(bovine interferon-α,Bo IFN-α),将经密码子优化后的牛α-干扰素成熟蛋白基因合成并克隆到表达载体p Cold II中,转化大肠杆菌BL21(DE3)中诱导表达,获得可溶性的表达蛋白。对重组菌表达条件进行优化,结果显示在IPTG浓度为0.64 mmol/L,诱导温度为15℃,诱导时间为9 h的条件下,可溶性目的蛋白的表达量最高。重组蛋白经镍柱纯化后的纯度为99.2%,表达量为36 mg/L菌液。重组蛋白在MDBK细胞上抗水泡性口炎病毒的活性为1×106U/mg。

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