Gβ1γ2蛋白的纯化及其与腺苷酸环化酶的互作关系

文献类型： 中文期刊

第一作者： 陈巨莲

作者： 倪汉祥;孙京瑞

作者机构：

关键词： Gβ1γ2蛋白;腺苷酸环化酶;互作关系;G蛋白;β1γ2亚基;纯化;活性位点;结合位点;信号传导

期刊名称： 中国科学. C辑, 生命科学

ISSN： 1006-9259

年卷期： 2003 年 生命科学33 卷 1 期

页码： 56-64

收录情况： CSCD

摘要： 对G蛋白β1γ2亚基及偶联组分在信号传导中的作用进行了初步研究。以离体昆虫细胞Sf9(Spodoptera frugiperda，秋粘虫卵巢细胞)或H5(Trichoplusiani，粉纹夜蛾细胞)为生物反应器，高效表达了G蛋白β1γ2亚基。用Ni—NTA亲和层析柱，经快速蛋白纯化技术(FPLC)获得高纯度的Gβ1γ2。活性测定表明，纯化的Gβ1γ2能显著刺激腺苷酸环化酶(AC2)的活力。应用基于表面胞质团共振现象的BIAcore技术，采用生物传感芯片NTA(biosensor chipNTA)直接证明腺苷酸环化酶2(AC2)的胞质末端C2区域为G蛋白β1γ2亚基的结合区，从而明确了二者互作的活性位点和结合位点同位于该区域。

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