文献类型： 中文期刊
第一作者： 李青梅
作者： 李青梅;杨继飞;赵东;邢云瑞;范璐;郭军庆;张改平
作者机构：
关键词： 牛IgG Fc受体;Fc结合表位;牛IgG1;合成多肽;玫瑰花环抑制
期刊名称： 中国兽医学报
ISSN： 1005-4545
年卷期： 2025 年 45 卷 005 期
页码： 1026-1035
收录情况： 北大核心 ; CSCD
摘要： 旨在鉴定牛IgG Fc受体Ⅱ（boFcγRⅡ）上的IgG1 Fc线性结合表位，解析IgG-Fcγ相互作用的分子基础。构建稳定表达boFcγRⅡ转染细胞，在COS-7细胞表面表达boFcγRⅡ分子，利用NS0细胞分泌表达boFcγRⅡ胞外区，以镍亲和层析从小鼠腹水中纯化boFcγRⅡ重组蛋白。设计合成boFcγRⅡ膜远端胞外域（EC2）多肽，与IgG-free牛血清白蛋白（BSA）偶联，以Dot-blot检测牛IgG1与偶联多肽的结合能力，进一步对IgG结合多肽进行截短和突变分析，鉴定Fc结合表位及其关键氨基酸残基；通过竞争ELISA和玫瑰花环抑制试验测定Fc结合多肽对牛IgG1结合的抑制作用。结果显示，boFcγRⅡ分子在COS-7转染细胞表面稳定表达，其IgG1-RBC玫瑰花环形成率达90%左右；可溶性boFcγRⅡ重组蛋白特异结合牛IgG1。122FYQDRKSKIF131为boFcγRⅡ特异结合牛IgG1的最短多肽，为boFcγRⅡ的Fc线性结合表位，位于受体EC2结构域C-C′环；以Ala分别替换线性表位Phe122、Tyr123、Arg126、Lys127、Ser128、Lys129或Phe131残基均导致该Fc结合表位多肽丧失结合牛IgG的活性，表明这些残基为boFcγRⅡFc线性结合表位的关键氨基酸。Fc结合表位多肽显著抑制牛IgG1与可溶性boFcγRⅡ重组蛋白的结合，其半数抑制浓度(IC50)为20.05μmol/L;并有效抑制牛IgG1致敏红细胞在boFcγRⅡ转染细胞的玫瑰花环形成，其IC50为80.15μmol/L。结果表明，boFcγRⅡ存在Fc结合的线性结合表位，该表位多肽具有调节细胞表面boFcγRⅡ与牛IgG1相互作用的能力，为深入理解boFcγRⅡ-IgG相互作用奠定了基础。
分类号： S852.4
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