文献类型: 中文期刊
作者: 李佳 1 ; 刘伟 2 ; 王华 2 ; 严成其 2 ; 王欣 2 ; 陈剑平 2 ;
作者机构: 1.浙江师范大学
2.浙江省农业科学院
关键词: 内溶素;大肠杆菌;融合表达;纯化
期刊名称: 浙江农业学报
ISSN: 1004-1524
年卷期: 2014 年 26 卷 02 期
页码: 393-397
收录情况: 北大核心 ; CSCD
摘要: 抗菌蛋白E17G是一种通过基因改造获得的高效杀菌蛋白。为高效表达抗菌蛋白E17G并减少E17G的抗菌活性对大肠杆菌宿主菌的致死作用,将E17G基因克隆到原核表达载体pGEX-6P-1中,构建的重组原核表达载体pGEX-6P-1-E17G在低温下经IPTG诱导,E17G蛋白在大肠杆菌BL21中以GST-E17G融合蛋白的形式表达,采用GST亲和层析纯化和收集GST-E17G融合蛋白。SDS-PAGE和Western blotting检测结果显示,GST-E17G能在大肠杆菌中正确表达,为进一步研究E17G抗菌蛋白的生物学活性奠定了基础。
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