文献类型： 中文期刊
作者： 张利娜 1 ; 张改平 2 ; 席俊 3 ; 苗现伟 4 ; 王丽 5 ; 乔松林 3 ;
作者机构： 1.中国农业科学院北京畜牧兽医研究所
2.河南省农业科学院农业部动物免疫学重点开放实验室
3.河南省动物免疫学重点实验室
4.河南省农业科学院
5.农业部动物免疫学重点开放实验室
关键词： FcγRⅢ重组蛋白;原核表达;包涵体;复性
期刊名称： 细胞与分子免疫学杂志
ISSN： 1007-8738
年卷期： 2009 年 25 卷 08 期
页码： 692-694
收录情况： 北大核心 ; CSCD
摘要： 目的:制备纯化重组蛋白mFcγRⅢ,并鉴定其生物学活性。方法:从克隆载体mRⅢ-T中扩增mFcγRⅢ胞外区,构建原核表达载体pETmRⅢ,转化大肠杆菌BL21(DE3),IPTG诱导重组蛋白表达,SDS-PAGE和Westernblot对重组表达蛋白进行鉴定;表达产物通过包涵体纯化后用稀释方法复性;ELISA检测复性蛋白活性。结果:成功构建了重组表达质粒pETmRⅢ,纯化和复性了重组蛋白mFcγRⅢ;复性的重组蛋白mFcγRⅢ具有较强的体外活性。结论:原核重组蛋白mFcγRⅢ复性后具有较强的体外结合配体特性,为探索重组蛋白治疗自身免疫病奠定了基础。
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