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锌金属蛋白酶家族的结构与催化机理

文献类型： 中文期刊

作者： 郑媛 1 ; 盛军 1 ; 纪晓峰 1 ; 郑兰红 1 ; 孙谧 1 ;

作者机构： 1.中国水产科学研究院黄海水产研究所海洋酶与酶工程实验室

关键词： 锌金属蛋白酶;家族分类;高级结构;催化机理

期刊名称： 中国生物化学与分子生物学报

ISSN： 1007-7626

年卷期： 2013 年 08 期

页码： 719-726

收录情况： 北大核心 ; CSCD

摘要： 锌金属蛋白酶是一类分布广泛,种类繁多的水解酶家族,是近年来人们研究的热点.一般来说,HEXXH保守序列一直都作为锌金属蛋白酶家族分类的依据.除此之外,不同种类的酶还有一些其它的序列特征.谷氨酸锌蛋白(gluzincin)在锌离子配体处共有2组保守区域;甲硫氨酸锌蛋白(metzincin)则拥有1个延长的保守序列HEBXHXBGBXH,里面包含了第3个His配体.大量的金属蛋白酶晶体结构被解析出来,从中可以发现该类酶的活性中心都包含有1个锌离子.锌金属蛋白酶的催化机理通常认为是锌离子与1个水分子结合活化而成.但是,最近的发现证实了并不是所有的锌金属蛋白酶催化都需要水分子参与活化.在本文中,综述了这些已发表的锌金属蛋白酶家族的分类、结构特征、底物特异性识别和催化机理.

  • 相关文献

[1]单功能过氧化氢酶的高级结构. 王伟,孙谧,刘万顺. 2008

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