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凡纳滨对虾网格重链蛋白与WSSV结构蛋白在体外的相互作用

文献类型: 中文期刊

作者: 王中一 1 ; 刘庆慧 2 ; 黄倢 3 ;

作者机构: 1.青岛海洋科学与技术国家实验室海洋渔业科学与食物产出过程功能实验室农业部海水养殖病害防治重点实验室青岛市海水养殖流行病学与生物安保重点实验室中国水产科学研究院黄海水产研究所;水产科学国家级实验教学示范中心上海海洋大学水产与生命学院

2.;青岛海洋科学与技术国家实验室海洋渔业科学与食物产出过程功能实验室农业部海水养殖病害防治重点实验室青岛市海水养殖流行病学与生物安保重点实验室中国水产科学研究院黄海水产研究所;水产科学国家级实验教学示范中心上海海洋大学水产与生命学院

3.;青岛海洋科学与技术国家实验室海洋渔业科学与食物产出过程功能实验室农业部海水养殖病害防治重点实验室青岛市海水养殖流行病学与生物安保重点实验室中国水产科学研究院黄海水产研究所;水产科学国家级实验教学示范中心上海海洋大学水产与生命学院;

关键词: 凡纳滨对虾;网格重链蛋白;WSSV;体外作用

期刊名称: 渔业科学进展

ISSN: 2095-9869

年卷期: 2018 年 02 期

页码: 138-145

收录情况: 北大核心 ; CSCD

摘要: 根据凡纳滨对虾(Litopenaeus vannamei)网格重链蛋白(CHC)的2个功能结构域Clathtin Propel Repeat(Lv CHC1)和Clathrin Heavy Chain Repeat Homology(Lv CHC2),分别设计2对特异性引物,扩增目的片段,并克隆至p BAD/gⅢA载体上,以E.coli Top10为宿主菌,在阿拉伯糖的诱导下获得Lv CHC1和Lv CHC2重组蛋白。以Co~(2+)亲和层析方法,获得纯化的Lv CHC1和Lv CHC2蛋白,并经质谱分析验证。采用Far-Western方法分析Lv CHC1和Lv CHC2蛋白与白斑综合征病毒(WSSV)结构蛋白VP26、VP28N和VP37的作用,结果显示,Lv CHC1和Lv CHC2与VP28N没有结合作用,但都能与VP26和VP37结合,其中与VP26的结合作用较强。表明网格蛋白介导的内吞途径在WSSV侵染过程中起到了一定的作用。本研究可为深入研究WSSV入侵机制提供依据。

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