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长角血蜱蛋白质二硫键异构酶-2的生物信息学分析

文献类型: 中文期刊

作者: 张科 1 ; 王涵 1 ; 王瑜 1 ; 郝丽亚 1 ; 邱渊浩 1 ; 李清利 2 ; 肖明 3 ;

作者机构: 1.平顶山学院医学院

2.汝州市畜牧局疫病防控中心

3.青海省农林科学院

关键词: 长角血蜱;PDI-2;蛋白特性;抗原表位;生物信息学分析

期刊名称: 基因组学与应用生物学

ISSN: 1674-568X

年卷期: 2021 年 0Z2 期

页码: 2497-2504

收录情况: 北大核心 ; CSCD

摘要: 本研究旨在利用生物信息学软件分析长角血蜱的蛋白质二硫键异构酶(protein disulfide isomerase-2,PDI-2)的结构特点,并预测其B、T细胞抗原表位。利用ProtParam分析PDI-2蛋白质的理化性质,利用SignalP分析蛋白的信号肽,利用SOSUI分析蛋白可溶性,利用Bcepred分析蛋白表面可及性、柔韧性和亲(疏)水性,利用ProSacle分析蛋白亲水性区域,利用MotifScan分析蛋白翻译后修饰位点,利用SOPMA分析蛋白的二级结构,利用Phyre2预测蛋白质三级结构,利用IEDB、BepiPred、SYFPEITHI预测其T、B细胞抗原表位。结果显示,长角血蜱PDI-2的分子式为C2538H3966N654O795S17,理论等电点为4.85;PDI-2含有13个(scores≥1.9)高亲水性区域,11个(scores≥2.0)柔韧性区域,11个(scores≥1.9)表面可及性区域;该蛋白含有20个蛋白翻译后修饰位点;α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲分别占42.69%、19.44%、5.01%和32.87%;最终预测PDI-2蛋白存在20个CTL优势表位和3个Th优势表位,可能的B细胞抗原表位有23个。本研究发现PDI-2蛋白含有丰富的抗原表位,为深入研究该蛋白提供了理论依据。

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