文献类型： 中文期刊
作者： 李波 1 ; 倪志勇 1 ; 石庆华 2 ; 范玲 1 ;
作者机构： 1.新疆农业科学院
2.新疆农业大学
关键词： GhCOMT2;原核表达;蛋白纯化;Western blotting
期刊名称： 西北植物学报
ISSN： 1000-4025
年卷期： 2010 年 30 卷 09 期
页码： 1738-1743
收录情况： 北大核心 ; CSCD
摘要： 为获得大量高纯度的GhCOMT2蛋白以便研究其功能和性质,以pMD18-GhCOMT2质粒为模板,PCR扩增GhCOMT2基因的cDNA编码区,构建原核表达载体pET-28a-GhCOMT2,经酶切鉴定并测序后转化到大肠杆菌BL21(DE3)中进行诱导表达,并采用Western blotting方法鉴定表达产物。结果表明:在大肠杆菌BL21(DE3)菌株中成功表达了与标签蛋白融合的GhCOMT2蛋白,大小约为40.062 kD,浓度为0.62 mg/mL。重组蛋白的最佳诱导条件为:0.2 mmol/LIPTG在16℃诱导12 h。重组蛋白以可溶形式高效表达,用蛋白标签亲和层析柱(HisTrapTMHP)获得纯化重组蛋白,Western blotting分析表明其能与His多克隆抗体起特异性反应。
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