文献类型： 中文期刊

作者： 杨君 ¹ ; 王航 ² ; 薛微 ² ; 赵伟 ³ ; 田永生 ³ ; 彭日荷 ³ ; 姚泉洪 ³ ;

作者机构： 1.南京农业大学园艺学院

2.上海海洋大学水产与生命学院

3.上海市农业科学院生物技术研究所

关键词： 谷氨酰胺;蛋白表达;蛋白纯化;酶活性

期刊名称： 上海农业学报

ISSN： 1000-3924

年卷期： 2015 年 01 期

页码： 17-22

收录情况： 北大核心 ; CSCD

摘要： 将人工合成的米曲霉谷氨酰胺合成酶基因(AoglnAI)在大肠杆菌中表达,通过谷氨酰胺营养缺陷型菌株功能基因互补进行了试验,并利用亲和层析法对重组酶进行纯化。结果表明:重组酶分子质量为40.1 kD,酶的最适反应温度为30℃,最适pH为7.0。重组酶对底物谷氨酸钠、氨、ATP的K_m值分别为9.10 mmol/L、2.05 mmol/L、2.49 mmol/L。重组酶的酶学特性与非重组酶有一定的差异。