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沙棘籽粕蛋白肽的稳定性及分离纯化

文献类型: 中文期刊

作者: 相欢 1 ; 崔春 1 ;

作者机构: 1.中国水产科学研究院南海水产研究所

关键词: 沙棘籽粕蛋白肽;胰脂肪酶抑制率;稳定性;分离;分子对接

期刊名称: 食品科学

ISSN: 1002-6630

年卷期: 2023 年 44 卷 018 期

页码: 49-57

收录情况: EI ; 北大核心 ; CSCD

摘要: 以沙棘籽粕蛋白为原料,酶解制备具有抑制胰脂肪酶活性的多肽,通过超滤、大孔树脂分离、超高效液相色谱-串联质谱和分子对接对沙棘籽粕蛋白肽(seabuckthorn seed peptides from alcalase hydrolysates,SSPA)进行分离纯化、结构鉴定和筛选.以猪胰脂肪酶(porcine pancreatic lipase,PPL)抑制率为指标,稳定性分析表明,SSPA具有热稳定性和pH值稳定性,适量Na+和Mg2+可显著提高SSPA的PPL抑制活性,SSPA在短期贮藏过程中不会因暴露于空气而影响PPL抑制活性.超高效液相色谱-串联质谱鉴定得到31种多肽,结合分子对接筛选得到6个肽段,小于3 kDa组分中上述寡肽含量分别为VR(2.90%)、FR(7.40%)、RDR(1.10%)、APYR(1.50%)、NLLHR(1.40%)和EEAASLR(1.10%).固相合成测定其IC50值分别为VR(371.07 μg/mL)、FR(243.07 μg/mL)、RDR(250.50 μg/mL)、APYR(350.41 μg/mL)、NLLHR(220.70 μg/mL)、EEAASLR(510.55 μg/mL).分子对接表明以上多肽通过氢键、π-π堆积与PPL结合.Pearson相关性分析表明,分子对接结合能与SSPA的PPL抑制率之间存在显著正相关(R2=0.865,P<0.05).

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