文献类型: 中文期刊
作者: 纪晓峰 1 ; 郑媛 2 ; 王致鹏 2 ; 盛军 2 ; 王海英 3 ;
作者机构: 1.中国水产科学研究院黄海水产研究所海洋产物资源与酶工程实验室
2.;中国水产科学研究院黄海水产研究所海洋产物资源与酶工程实验室
3.;中国水产科学研究院黄海水产研究所海洋产物资源与酶工程实验室;
关键词: 蛋白酶;可逆抑制;4-甲酰苯基硼酸;抑制机制
期刊名称: 中国生物化学与分子生物学报
ISSN: 1007-7626
年卷期: 2018 年 34 卷 06 期
页码: 659-666
收录情况: 北大核心 ; CSCD
摘要: 蛋白酶MP(marine protease)是海洋细菌来源的新型碱性金属蛋白酶,在工业中具有良好的应用前景。本文采用酶动力学方法研究4-甲酰苯基硼酸(4-FPBA)对MP的抑制作用,并结合分子模拟的方法,通过水溶液环境下分子力学-玻尔兹曼泊松表面积(MM-PBSA)和量子力学/分子力学混合方法(QM/MM)对其抑制机制进行了研究。结果表明,4-FPBA对蛋白酶MP的抑制过程属可逆的竞争型抑制,抑制常数Ki为0.57 mmol/L。在4-FPBA与蛋白酶MP的结合过程中,范德瓦尔斯相互作用对于其结合发挥了重要作用。明确了Arg59、Leu151、His190和His196的4个残基为蛋白酶MP中与4-FPBA结合的关键残基。该研究结果将为今后进行蛋白酶MP可逆抑制剂的筛选与设计提供理论基础,以提高其液态稳定性,从而拓宽蛋白酶MP在液体洗涤剂中的高效应用。
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