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罗非鱼肠蛋白酶的分离纯化及其性质

文献类型： 中文期刊

作者： 吴燕燕 1 ; 李来好 1 ; 郝志明 2 ; 杨贤庆 1 ;

作者机构： 1.中国水产科学研究院南海水产研究所

2.国家加工食品质量监督检测中心

关键词： 罗非鱼肠;蛋白酶;纯化;性质

期刊名称： 水产学报

ISSN： 1000-0615

年卷期： 2010 年 34 卷 03 期

页码： 357-366

收录情况： 北大核心 ; CSCD

摘要： 以罗非鱼肠为原料,采用超声波辅助提取技术、电泳技术和层析技术等对罗非鱼肠道蛋白酶进行研究,结果表明:将鱼肠匀浆经超声波提取的粗酶液,用30%～70%的硫酸铵盐进行盐析、HitrapTM Q FF阴离子交换柱纯化及Sephadex G-100凝胶柱分离纯化,得到罗非鱼肠蛋白酶纯品,其比活为335U/mg,得率为32.8%;SDS-PAGE电泳为单一蛋白酶带,分子量为28ku。该酶最适pH为8.0～8.5,在pH7.0～9.0的条件下稳定;最适温度为37～42℃,热稳定性好;该酶的Km值和Vmax值分别为0.605g/L和9.407μg/min。金属离子Ag+、Pb2+对蛋白酶有完全抑制作用,Na+、K+对该酶无抑制作用。丝氨酸蛋白酶抑制剂能完全抑制该酶活性,胃蛋白酶抑制剂和脲素对该酶有一定抑制作用,EDTA没有明显抑制作用,DTT能激活该酶活性,该酶为丝氨酸蛋白酶。

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