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降解黄曲霉毒素B1的乳酸片球菌重组多铜氧化酶学性质

文献类型： 中文期刊

作者： 刘畅 1 ; 马现永 2 ; 马三梅 1 ; 邓盾 2 ;

作者机构： 1.暨南大学生命科学技术学院生物工程学系

2.广东省农业科学院动物科学研究所畜禽育种国家重点实验室农业农村部华南动物营养与饲料重点实验室广东省畜禽育种与营养研究重点实验室广东畜禽肉品质量安全控制与评定工程技术研究中心

关键词： 乳酸片球菌;多酮氧化酶;黄曲霉毒素B1;漆酶;酶学性质

期刊名称： 食品与发酵工业

ISSN： 0253-990X

年卷期： 2021 年 013 期

页码： 72-78

收录情况： 北大核心 ; CSCD

摘要： 主要对1株乳酸片球菌Pediococcus acidilactici 74中的多酮氧化酶（multicopper oxidase, MCO）基因CueO进行重组表达和降解黄曲霉毒素B1（Alfatoxin B1,AFB1）的能力测定。通过基因工程的手段将CueO基因克隆连接到pET-28a（+）中,并转化到大肠杆菌（Escherichia coli）中进行异源表达,得到可溶性表达的重组蛋白。并进一步研究了温度、pH和底物浓度等因素对重组蛋白降解AFB1的影响以及降解产物的细胞毒性。结果表明,重组多铜氧化酶降解AFB1的最佳介体为丁香醛（syringaldehyde, SA）,最适pH为7.0,最适温度为37℃,该酶Km=1.99×10-3μmol,Vmax=11.31 pmol/（min·mg）,重组CueO对AFB1的降解产物对肝细胞的毒性明显降低。

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