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酪蛋白源ACE抑制肽的分离纯化

文献类型: 中文期刊

作者: 代永刚 1 ; 南喜平 1 ; 李铁柱 1 ; 杨贞耐 1 ;

作者机构: 1.吉林省农业科学院农产品加工研究中心

关键词: 酪蛋白;ACE抑制肽;酶解;纯化

期刊名称: 中国乳品工业

ISSN: 1001-2230

年卷期: 2010 年 38 卷 10 期

页码: 21-23

收录情况: 北大核心

摘要: 采用碱性蛋白酶酶解酪蛋白制备ACE抑制肽。通过正交实验得到最佳酶解条件为:温度50℃,pH值7.5,酶用量5%,底物质量分数5%,在此条件下,ACE抑制活性为47.23%。采用超滤对酶解液进行初步分离,得到分子量小于4ku的组分,其ACE抑制活性为57.34%。用凝胶柱SephadexG-25进行进一步纯化,纯化后的组分ACE抑制活性最高可达62.78%,比原酶解物的ACE抑制活性高了24.77%,其相对分子质量在1500u以下。

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