文献类型： 中文期刊
作者： 李玉秋 1 ; 王景会 1 ; 李铁柱 1 ; 张莉 1 ; 杨贞耐 1 ;
作者机构： 1.中国农业科技东北创新中心农产品加工研究中心
关键词： 重组牛凝乳酶;纯化;酶学性质
期刊名称： 食品与发酵工业
ISSN： 0253-990X
年卷期： 2010 年 08 期
页码： 50-54
收录情况： 北大核心 ; CSCD
摘要： 用硫酸铵分级沉淀分离提取重组牛凝乳酶(GS115/pPICZαA-chymosin),并经过Sephadex G-75分子筛和DEAE-52离子交换2次层析柱纯化,酶的比活由672 U/mg提高到3 865 U/mg。对纯化后重组牛凝乳酶酶学性质研究表明该酶的最适反应温度为55℃,30～45℃酶活较稳定,保温120 min,剩余活力达73.5%;最适反应pH值为5.0,并在pH 3.0～7.0范围内酶活保持稳定。Ca2+离子浓度0.02%时凝乳酶活力最高,NaCl浓度小于10%时可促进酶反应,除Ni2+和Cu2+对酶有抑制作用外,Fe2+,Fe3+,Mn2+,Mg2+对酶有促进作用。
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