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苦荞种子胰蛋白酶抑制剂的分离纯化及部分性质研究

文献类型： 中文期刊

作者： 张政 1 ; 王转花 2 ; 林汝法 2 ; 金晓弟 2 ;

作者机构： 1.山西省生物工程开放实验室

2.山西省生物工程开放实验室,山西大学生命科学系,山西省农业科学院小杂粮室

关键词： 荞麦，胰蛋白酶抑制剂，纯化，性质

期刊名称： 中国生物化学与分子生物学报

ISSN： 1007-7626

年卷期： 1999 年 15 卷 02 期

页码：

收录情况： 北大核心 ; CSCD

摘要： 采用凝胶层析及离子交换层析等方法，从苦荞种子中分离出一组胰蛋白酶抑制剂（ＴＢＴＩ－Ⅰ、Ⅱ）．对其性质研究表明：两个组分均对胰蛋白酶有较强的抑制作用，对胰凝乳蛋白酶抑制作用较弱，其中ＴＢＴＩ－Ⅱ的抑制作用大于ＴＢＴＩ－Ⅰ，两者对胃蛋白酶、木瓜蛋白酶及枯草杆菌蛋白酶均无抑制作用．用ＳＤＳ－聚丙烯酰胺凝胶电泳和ＳｅｐｈａｄｅｘＧ－１００凝胶层析分别对纯化产物进行分析得出ＴＢＴＩ－Ⅰ和ＴＢＴＩ－Ⅱ的近似分子量分别为１５．０ｋＤ和１８．０ｋＤ．ＴＢＴＩ－Ⅰ、Ⅱ都具有较高的热稳定性，在１００℃处理１０ｍｉｎ后可保留８６％左右的抑制活性．ＴＢＴＩ在酸性环境下较为稳定，在ｐＨ２．０条件下保温１ｈ，仍保留７５％的抑制活性．用Ｌｉｎｅｖｅａｅｒ－Ｂｕｒｋ作图法得知，该抑制剂属竞争性抑制类型，ＴＢＴＩ－Ⅱ的Ｋｉ值为３．５９×１０－７ｍｏｌ／Ｌ（以ＢＡＰＮＡ为底物），对胰蛋白酶的摩尔抑制比为１∶１．４．

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