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磷脂酶A_1(Lecitase Ultra)的氨基酸序列分析及催化机理

文献类型： 中文期刊

作者： 张康逸 1 ; 张丽霞 2 ; 王兴国 2 ; 屈凌波 2 ; 刘元法 2 ;

作者机构： 1.河南省农科院农副产品加工研究所

2.河南省农科院农副产品加工研究所;郑州大学化学系;江南大学食品学院

关键词： 磷脂酶A_1;氨基酸序列;二级质谱;催化机理

期刊名称： 中国粮油学报

ISSN： 1003-0174

年卷期： 2016 年 31 卷 02 期

页码： 70-74+80

收录情况： 北大核心 ; CSCD

摘要： 研究磷脂酶A_1(Lecitase Ultra)的纯化、酶蛋白的氨基酸序列及活性中心的氨基酸残基组成,并推导水解磷脂酰胆碱(Pc)的机理。超滤法和RP-HPLC纯化酶液,除去了山梨醇和山梨醇盐,纯度97.7%;基质辅助激光解吸电离飞行时间质谱(MALDI SYNAPT Q-TOF MS)和二级质谱(MS/MS)对酶蛋白进行分析,确定了氨基酸序列组成;数据库(http://www.matrixscience.com)比对,发现氨基酸序列信息与棉状嗜热丝孢菌(T.lanuginosus)脂肪酶和尖孢镰刀菌(F.oxysporum)脂肪酶高度吻合,序列中1-284是T.lanuginosus脂肪酶的氨基酸序列,序列中285-339是F.oxysporum脂肪酶的氨基酸序列;Lecitase Ultra和Sn-1-C16:0/sn-2-C2:0-PC的分子对接证实了酶活中心的三联体"Ser-His-Asp"催化机理。

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